乳鐵蛋白是一個(gè)分子量為80 kDa的鐵結(jié)合糖蛋白，屬於轉(zhuǎn)鐵蛋白家族 。乳鐵蛋白在初乳和牛奶中含量高，在眼淚、唾液、精液、鼻和支氣管分泌物、膽汁和胃腸液等黏膜分泌物中的含量較低。此外，乳鐵蛋白也是中性粒細(xì)胞的組成成分。 1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時(shí)得到一種紅色蛋白，Polis等人在分離Lp時(shí)也得到部分純化的紅色蛋白，但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質(zhì)後，才確認(rèn)這種紅色物質(zhì)是一種與鐵結(jié)合的糖蛋白，稱(chēng)之為乳鐵蛋白。
乳鐵蛋白（Lactoferrin）是由科學(xué)家Johanson Bengt於1960年在母乳中發(fā)現(xiàn)的。隨後Baggin等科學(xué)家在一些生物體的體液和各種細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)了這種蛋白質(zhì)並開(kāi)始了大量研究。研究表明，乳鐵蛋白LF是動(dòng)物初乳中的天然蛋白質(zhì)，是一種多功能蛋白質(zhì)，具有廣(guǎng)譜抗菌作用，能調(diào)節(jié)體內(nèi)鐵的平衡，調(diào)節(jié)機(jī)體免疫。
乳鐵蛋白與鐵離子的親和力很高，是轉(zhuǎn)鐵蛋白的250～300倍。根據(jù)乳鐵蛋白結(jié)合鐵離子的差異，可以將其分為3種類(lèi)型：缺鐵型、鐵半飽和型和鐵飽和型。不同類(lèi)型的乳鐵蛋白具有不同的抗巴氏殺菌熱變性的能力，其中鐵飽和型抗性最強(qiáng)，缺鐵型抗性最弱。乳鐵蛋白不僅可以結(jié)合Fe3+和Fe2+，還可以與Cu2+、Mn2+、Zn2+結(jié)合。
關(guān)於乳鐵蛋白的熱穩(wěn)定性，研究發(fā)現(xiàn)，72℃保溫20s或135℃保溫8s的熱處理幾乎不影響乳鐵蛋白的鐵結(jié)合能力，但若在兩(liǎng)種溫度下處理的時(shí)間延長(zhǎng)則會(huì)降低鐵結(jié)合能力。85℃保溫10min的熱處理強(qiáng)度也不會(huì)影響乳鐵蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的條件下，120℃處理5min後，乳鐵蛋白發(fā)生降解但是降解產(chǎn)物的抑菌活性比處理前要高。這一實(shí)驗(yàn)結(jié)果使人們發(fā)現(xiàn)了乳鐵蛋白活性多肽的存在。乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌都有抑菌效果，但是對(duì)革蘭氏陰性菌的作用比較強(qiáng)。乳鐵蛋白的鐵飽和度與抑菌性呈負(fù)相關(guān)。環(huán)境pH值變化影響乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽性菌的抑制作用，對(duì)革蘭氏陰性菌影響不大。當(dāng)pH為7.5～8.0時(shí)，抑菌效果最佳。乳鐵蛋白經(jīng)過(guò)70℃以下的巴氏殺菌後抑菌活性沒有影響；HCO3-濃度增加，有利於增強(qiáng)其抑菌性。
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乳鐵蛋白是一個(gè)分子量為80 kDa的鐵結(jié)合糖蛋白，屬於轉(zhuǎn)鐵蛋白家族 。乳鐵蛋白在初乳和牛奶中含量高，在眼淚、唾液、精液、鼻和支氣管分泌物、膽汁和胃腸液等黏膜分泌物中的含量較低。此外，乳鐵蛋白也是中性粒細(xì)胞的組成成分。 1939年Sorensen等人在分離乳清蛋白時(shí)得到一種紅色蛋白，Polis等人在分離Lp時(shí)也得到部分純化的紅色蛋白，但至1959年Groves用色譜得到純的紅色物質(zhì)後，才確認(rèn)這種紅色物質(zhì)是一種與鐵結(jié)合的糖蛋白，稱(chēng)之為乳鐵蛋白。
乳鐵蛋白（Lactoferrin）是由科學(xué)家Johanson Bengt於1960年在母乳中發(fā)現(xiàn)的。隨後Baggin等科學(xué)家在一些生物體的體液和各種細(xì)胞中發(fā)現(xiàn)了這種蛋白質(zhì)並開(kāi)始了大量研究。研究表明，乳鐵蛋白LF是動(dòng)物初乳中的天然蛋白質(zhì)，是一種多功能蛋白質(zhì)，具有廣(guǎng)譜抗菌作用，能調(diào)節(jié)體內(nèi)鐵的平衡，調(diào)節(jié)機(jī)體免疫。
乳鐵蛋白與鐵離子的親和力很高，是轉(zhuǎn)鐵蛋白的250～300倍。根據(jù)乳鐵蛋白結(jié)合鐵離子的差異，可以將其分為3種類(lèi)型：缺鐵型、鐵半飽和型和鐵飽和型。不同類(lèi)型的乳鐵蛋白具有不同的抗巴氏殺菌熱變性的能力，其中鐵飽和型抗性最強(qiáng)，缺鐵型抗性最弱。乳鐵蛋白不僅可以結(jié)合Fe3+和Fe2+，還可以與Cu2+、Mn2+、Zn2+結(jié)合。
關(guān)於乳鐵蛋白的熱穩(wěn)定性，研究發(fā)現(xiàn)，72℃保溫20s或135℃保溫8s的熱處理幾乎不影響乳鐵蛋白的鐵結(jié)合能力，但若在兩(liǎng)種溫度下處理的時(shí)間延長(zhǎng)則會(huì)降低鐵結(jié)合能力。85℃保溫10min的熱處理強(qiáng)度也不會(huì)影響乳鐵蛋白的抑菌活性。另外，有研究表明在pH2.0或者pH3.0的條件下，120℃處理5min後，乳鐵蛋白發(fā)生降解但是降解產(chǎn)物的抑菌活性比處理前要高。這一實(shí)驗(yàn)結(jié)果使人們發(fā)現(xiàn)了乳鐵蛋白活性多肽的存在。乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽性菌和革蘭氏陰性菌都有抑菌效果，但是對(duì)革蘭氏陰性菌的作用比較強(qiáng)。乳鐵蛋白的鐵飽和度與抑菌性呈負(fù)相關(guān)。環(huán)境pH值變化影響乳鐵蛋白對(duì)革蘭氏陽性菌的抑制作用，對(duì)革蘭氏陰性菌影響不大。當(dāng)pH為7.5～8.0時(shí)，抑菌效果最佳。乳鐵蛋白經(jīng)過(guò)70℃以下的巴氏殺菌後抑菌活性沒有影響；HCO3-濃度增加，有利於增強(qiáng)其抑菌性。
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